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新书资源(2008年1月)

酶催化动力学 : 方法与应用 / (加) A.G.马兰戈尼著 ; 赵裕蓉, 张鹏译.——北京:化学工业出版社,2007.—(58.17435/7785)

Contents

    目 录<br>    
    第1章 动力学分析的方法和技巧<br>     1.1 概述
     1.2 基本速度定律
     1.3 反应速度与温度的关系
     1.4 酸一碱化学催化作用<br>     1.5 反应速度理论
     1.6 复杂反应途径
    第2章 酶是如何工作的<br>    第3章 酶活特性<br>     3.1 过程曲线和反应速度的测定<br>     3.2 催化模型:平衡和稳态<br>    第4章 可逆的酶抑制<br>     4.1 竞争性抑制<br>     4.2 反竞争性抑制<br>     4.3 线性混合型抑制
     4.4 非竞争性抑制<br>     4.5 应用
    第5章 酶的不可逆抑制<br>     5.1 简单不可逆抑制<br>     5.2 底物存在下的简单不可逆抑制<br>     5.3 与时间相关的简单不可逆抑制<br>     5.4 底物存在时与时间相关的简单不可逆抑制<br>     5.5 与时间相关的抑制和与时间不相关的抑制之间的区别<br>    第6章 酶催化反应的pH依赖性<br>     6.1 模型
     6.2 催化参数的pH依赖性<br>     6.3 测定催化相关功能基团pK值的新方法<br>    第7章 双底物反应<br>     7.1 随机序列Bi Bi机制
     7.2 有序序列Bi Bi机制
     7.3 乒乓Bi Bi机制
     7.4 机制之间的区分<br>    第8章 多位酶和协同酶<br>     8.1 连续相互作用模型
     8.2 协同转变或对称模型<br>     8.3 应用
     8.4 现实性检查<br>    第9章 固定化酶
     9.1 批式反应器<br>     9.2 活塞流式反应器<br>     9.3 连续搅拌式反应器
    第10章 界面酶<br>     10.1 模型
     10.2 单位体积界面面积的测定<br>     10.3 饱和界面的酶覆盖率测定<br>    第1l章 酶反应的瞬变相<br>     11.1 快速反应技术<br>     11.2 反应机理
     11.3 弛豫技术<br>    第12章 酶稳定性<br>     12.1 动力学分析<br>     12.2 热力学分析<br>     12.3 举例
    第13章 机理性抑制<br>     13.1 交替底物抑制
     13.2 自杀抑制
     13.3 例子
    第14章 动力学原理在实际中的应用
     14.1 测定初始速度吗?
     14.2 Michaelis—Menten模型适合吗?
     14.3 初始[S]与速度关系图看起来像<br>     14.4 使用的[s]范围适当吗?
     14.5 在动力学模型中是否有一致性?
     14.6 结论
    第15章 在研究蛋白质的结构与功能关系中酶动力学数据的使用
     15.1 用类似于天然蛋白质的各种微生物体系表达蛋白质吗?
     15.2 把酶原转变成活性酶的机理是什么?
     15.3 在活性酶的活化和结构与功能方面前肽起什么作用?
     15.4 特殊结构和(或)残基在酶结构与功能中起什么作用?
     15.5 能通过突变使酶的结构对环境条件稳定吗?
     15.6 结论
     15.7 突变研究中使用的缩写
    主要参考文献<br>     图书
     参考论文<br>    索引