酶催化动力学 : 方法与应用 / (加) A.G.马兰戈尼著 ; 赵裕蓉, 张鹏译.——北京:化学工业出版社,2007.—(58.17435/7785) |
Contents
目 录<br>
第1章 动力学分析的方法和技巧<br> 1.1 概述
1.2 基本速度定律
1.3 反应速度与温度的关系
1.4 酸一碱化学催化作用<br> 1.5 反应速度理论
1.6 复杂反应途径
第2章 酶是如何工作的<br> 第3章 酶活特性<br> 3.1 过程曲线和反应速度的测定<br> 3.2 催化模型:平衡和稳态<br> 第4章 可逆的酶抑制<br> 4.1 竞争性抑制<br> 4.2 反竞争性抑制<br> 4.3 线性混合型抑制
4.4 非竞争性抑制<br> 4.5 应用
第5章 酶的不可逆抑制<br> 5.1 简单不可逆抑制<br> 5.2 底物存在下的简单不可逆抑制<br> 5.3 与时间相关的简单不可逆抑制<br> 5.4 底物存在时与时间相关的简单不可逆抑制<br> 5.5 与时间相关的抑制和与时间不相关的抑制之间的区别<br> 第6章 酶催化反应的pH依赖性<br> 6.1 模型
6.2 催化参数的pH依赖性<br> 6.3 测定催化相关功能基团pK值的新方法<br> 第7章 双底物反应<br> 7.1 随机序列Bi Bi机制
7.2 有序序列Bi Bi机制
7.3 乒乓Bi Bi机制
7.4 机制之间的区分<br> 第8章 多位酶和协同酶<br> 8.1 连续相互作用模型
8.2 协同转变或对称模型<br> 8.3 应用
8.4 现实性检查<br> 第9章 固定化酶
9.1 批式反应器<br> 9.2 活塞流式反应器<br> 9.3 连续搅拌式反应器
第10章 界面酶<br> 10.1 模型
10.2 单位体积界面面积的测定<br> 10.3 饱和界面的酶覆盖率测定<br> 第1l章 酶反应的瞬变相<br> 11.1 快速反应技术<br> 11.2 反应机理
11.3 弛豫技术<br> 第12章 酶稳定性<br> 12.1 动力学分析<br> 12.2 热力学分析<br> 12.3 举例
第13章 机理性抑制<br> 13.1 交替底物抑制
13.2 自杀抑制
13.3 例子
第14章 动力学原理在实际中的应用
14.1 测定初始速度吗?
14.2 Michaelis—Menten模型适合吗?
14.3 初始[S]与速度关系图看起来像<br> 14.4 使用的[s]范围适当吗?
14.5 在动力学模型中是否有一致性?
14.6 结论
第15章 在研究蛋白质的结构与功能关系中酶动力学数据的使用
15.1 用类似于天然蛋白质的各种微生物体系表达蛋白质吗?
15.2 把酶原转变成活性酶的机理是什么?
15.3 在活性酶的活化和结构与功能方面前肽起什么作用?
15.4 特殊结构和(或)残基在酶结构与功能中起什么作用?
15.5 能通过突变使酶的结构对环境条件稳定吗?
15.6 结论
15.7 突变研究中使用的缩写
主要参考文献<br> 图书
参考论文<br> 索引